ISSN: 2155-6199

バイオレメディエーションと生分解のジャーナル

オープンアクセス

当社グループは 3,000 以上の世界的なカンファレンスシリーズ 米国、ヨーロッパ、世界中で毎年イベントが開催されます。 1,000 のより科学的な学会からの支援を受けたアジア および 700 以上の オープン アクセスを発行ジャーナルには 50,000 人以上の著名人が掲載されており、科学者が編集委員として名高い

オープンアクセスジャーナルはより多くの読者と引用を獲得
700 ジャーナル 15,000,000 人の読者 各ジャーナルは 25,000 人以上の読者を獲得

インデックス付き
  • CAS ソース インデックス (CASSI)
  • 索引コペルニクス
  • Google スカラー
  • シェルパ・ロミオ
  • Jゲートを開く
  • Genamics JournalSeek
  • アカデミックキー
  • ジャーナル目次
  • 研究聖書
  • 中国国家知識基盤 (CNKI)
  • ウルリッヒの定期刊行物ディレクトリ
  • Global Online Research in Agriculture (AGORA) へのアクセス
  • レフシーク
  • ハムダード大学
  • エブスコ アリゾナ州
  • OCLC-WorldCat
  • SWBオンラインカタログ
  • パブロン
  • ジュネーブ医学教育研究財団
  • ミアル
  • ICMJE
このページをシェアする

抽象的な

Production, Partial Purification and Characterization of an Extracellular Psychrotrophic Lipase from Pseudomonas Sp. ADT3

Arpita Dey, Amarnath Chattopadhyay, Subhra Kanti Mukhopadhyay, Pradipta Saha, Sabyasachi Chatterjee, Tushar Kanti Maiti and Pranab Roy

Psychrotrophic Pseudomonas ADT3 (NCBI GenBank Acc.no.JX914667) is capable of growth on lipid as the sole carbon source. In this paper, we report the purification and characterization of an extracellular lipase from psychrotroph, isolated from soil sample of Ny- Alesund, Svalbard, Arctic region. The Pseudomonas ADT3 isolate produces lipase enzyme in the extracellular minimal media with only 1% olive oil. The lipase was purified from the concentrated culture supernatant. The crude enzyme was partially purified by saturated ammonium sulphate precipitation followed by extensive dialysis. Enzyme activity was found to be induced 6-folds in presence of 1.2 mM lead ion but strongly inhibited by heavy metals Hg2+ as well as EDTA and β-mercaptoethanol. The purified lipase has activity at two pH optima of pH i.e. pH 3.5 and 8.5. Optimum temperature for lipase activity was recorded at 22cC. The purified active fraction of lipase exhibits specific activity of 527.8 U/mg. The Vmax and Km was 144.93 U/mg/min and 0.260 mM respectively determined using Lineweaver-Burk plot. Zymogram analysis revealed prominent lipase band at 13.9 kDa range in the 80% saturated ammonium sulphate purified enzyme fraction.

免責事項: この要約は人工知能ツールを使用して翻訳されており、まだレビューまたは確認されていません。